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dc.contributor.authorLara Fiallos, Marco Vinicio-
dc.contributor.authorAyala Chamorro, Yomira Tamara-
dc.contributor.authorEspín Valladares, Rosario-
dc.contributor.authorDe la Vega Quintero, Juan Carlos-
dc.contributor.authorOlmedo Galarza, Valeria-
dc.contributor.authorNuñez Pérez, Jimmy-
dc.contributor.authorPais Chanfrau, José Manuel-
dc.contributor.authorPérez Martínez, Amaury-
dc.date.accessioned2026-03-18T16:34:45Z-
dc.date.available2026-03-18T16:34:45Z-
dc.date.created2024-06-24-
dc.date.issued2026-03-18-
dc.identifier.issn2304-8158-
dc.identifier.urihttps://repositorio.utn.edu.ec/handle/123456789/19310-
dc.description.abstractLa fructosa es un carbohidrato con aplicaciones esenciales en la industria alimentaria, principalmente debido a su alta dulzura y bajo coste. La presente investigación se centró en optimizar la producción de fructosa a partir de inulina comercial utilizando el método de inmovilización enzimática y aplicar la metodología de la superficie de respuesta en un diseño compuesto central de 12 pasos. Las variables independientes evaluadas fueron el pH (−) y la temperatura (°C). El sustrato consistía en una solución comercial de inulina a una concentración de 1 g/L, mientras que el catalizador consistía en la enzima inulinasa de Aspergillus niger (EC 232-802-3), inmovilizada en alginato sódico al 2% m/v. Se utilizó un reactor de vaso agitado durante 90 minutos a 120 rpm, y se determinó la cuantificación de azúcares reductores mediante métodos colorimétricos DNS y espectrofotométricos UV–Vis a una longitud de onda de 540 nm. Tras aplicar la metodología de la superficie de respuesta, se determinó que la actividad catalítica utilizando el método de inmovilización permite una productividad total máxima de 16,4 mg/h bajo pH y temperatura de 3,9 y 37 °C, respectivamente, con una eficiencia del 96,4%. Se evaluó la reutilización y estabilidad de las enzimas inmovilizadas en comparación con las de las libres, obteniendo actividad hasta el quinto ciclo de reutilización y mostrando ventajas significativas sobre el catalizador libre.es_EC
dc.language.isoenges_EC
dc.publisherFoodses_EC
dc.publisherFoodses_EC
dc.rightsopenAccesses_EC
dc.rightsAtribución-NoComercial-CompartirIgual 3.0 Ecuador*
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/3.0/ec/*
dc.subjectASPERGILLUS NIGERes_EC
dc.subjectENZIMA INMOVILIZADAes_EC
dc.titleInulinasa inmovilizada de Aspergillus niger para la producción de jarabe de fructosa: un modelo de optimizaciónes_EC
dc.typeArticlees_EC
dc.description.degreeN/Aes_EC
dc.coverageIbarra. Ecuadores_EC
dc.contributor.orcidhttps://orcid.org/0000-0003-2713-8395es_EC
dc.contributor.orcidhttps://orcid.org/0000-0002-3498-5181es_EC
dc.contributor.orcidhttps://orcid.org/0000-0002-2634-1482es_EC
dc.contributor.orcidhttps://orcid.org/0000-0002-8451-7108es_EC
dc.contributor.orcidhttps://orcid.org/0000-0001-8946-2364es_EC
dc.contributor.orcidhttps://orcid.org/0000-0001-6808-4886es_EC
dc.contributor.orcidhttps://orcid.org/0000-0003-2829-543Xes_EC
dc.contributor.orcidhttps://orcid.org/0000-0003-3978-7982es_EC
dc.title.enImmobilised Inulinase from Aspergillus niger for Fructose Syrup Production: An Optimisation Modeles_EC
dc.subject.enASPERGILLUS NIGERes_EC
dc.subject.enIMMOBILIZED ENZYMESes_EC
dc.description.abstract-enFructose is a carbohydrate with essential applications in the food industry, mainly due to its high sweetness and low cost. The present investigation focused on optimising fructose production from commercial inulin using the enzymatic immobilisation method and applying the response surface methodology in a 12-run central composite design. The independent variables evaluated were the pH (−) and temperature (°C). The substrate consisted of a commercial inulin solution at a concentration of 1 g/L, while the catalyst consisted of the enzyme inulinase from Aspergillus niger (EC 232-802-3), immobilised in 2% m/v sodium alginate. A stirred vessel reactor was used for 90 min at 120 rpm, and quantification of reducing sugars was determined using DNS colorimetric and UV–Vis spectrophotometric methods at a 540 nm wavelength. After applying the response surface methodology, it was determined that the catalytic activity using the immobilisation method allows for a maximum total productivity of 16.4 mg/h under pH and temperature of 3.9 and 37 °C, respectively, with an efficiency of 96.4%. The immobilised enzymes’ reusability and stability compared to free enzymes were evaluated, obtaining activity up to the fifth reuse cycle and showing significant advantages over the free catalyst.es_EC
dc.identifier.doihttps://www.mdpi.com/2304-8158/13/13/1984es_EC
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